El glutatión es el tiol de bajo peso molecular más abundante en las células animales. Se trata de un tripéptido formado por ácido glutámico, cisteína y glicina, con una particularidad que lo distingue de casi cualquier otro péptido: el glutamato se une a la cisteína por su carboxilo lateral (enlace γ) y no por el carboxilo alfa. Ese enlace atípico lo protege de la mayoría de las peptidasas y explica su estabilidad dentro de la célula.
En su forma reducida (GSH) actúa como donador de electrones en reacciones antioxidantes, como cofactor de enzimas de detoxificación y como amortiguador del estado redox. Medir o manipular la relación entre glutatión reducido y oxidado (GSH/GSSG) es una de las herramientas más usadas en biología celular para estudiar estrés oxidativo.
En Aminova lo ofrecemos como glutatión reducido liofilizado en viales de 500 y 1500 mg, con pureza ≥99% por HPLC, para uso exclusivo en investigación en México.
Qué es el glutatión
Químicamente es la γ-L-glutamil-L-cisteinil-glicina. La cisteína central aporta el grupo tiol (-SH), que es la parte reactiva de la molécula. Cuando dos moléculas de GSH donan electrones, sus tioles se unen en un disulfuro y forman glutatión oxidado (GSSG), de fórmula C20H32N6O12S2. La enzima glutatión reductasa, con NADPH como fuente de electrones, regenera el GSH.
Las células lo sintetizan en dos pasos dependientes de ATP. La glutamato-cisteína ligasa une glutamato y cisteína; la glutatión sintetasa añade la glicina. La disponibilidad de cisteína suele ser el factor limitante.
El producto de esta ficha corresponde a la forma reducida, CAS 70-18-8, con masa de 307.33 g/mol según PubChem y ChEMBL.
Mecanismo y líneas de investigación
El glutatión participa en procesos muy variados, lo que lo hace útil como reactivo y como objeto de estudio:
- Defensa antioxidante. Es el sustrato de las glutatión peroxidasas, que reducen peróxido de hidrógeno e hidroperóxidos lipídicos. La GPX4, en particular, es el regulador central de la ferroptosis, una forma de muerte celular dependiente de peroxidación lipídica.
- Conjugación de xenobióticos. Las glutatión S-transferasas lo unen a compuestos electrofílicos para facilitar su eliminación; es la base de muchos estudios de toxicología.
- Señalización redox. La S-glutationilación de proteínas modifica de forma reversible residuos de cisteína y regula la actividad de enzimas y factores de transcripción.
- Reserva de cisteína. El ciclo del γ-glutamilo permite recuperar sus aminoácidos fuera de la célula.
Forman, Zhang y Rinna publicaron en 2009 una revisión de referencia sobre sus funciones protectoras, métodos de medición y biosíntesis (Forman et al., Mol Aspects Med, 2009); la regulación de su síntesis está revisada por Lu en Biochimica et Biophysica Acta (Lu, 2013).
Presentaciones disponibles
- 500 mg — /verificar/glutation-500mg/
- 1500 mg — /verificar/glutation-1500mg/
Cada pedido incluye agua bacteriostática sin costo. Los precios vigentes de ambos viales aparecen en esta página.
Almacenamiento y reconstitución en laboratorio
El glutatión reducido se disuelve con facilidad en agua: la hoja técnica de un fabricante de reactivos reporta una solución clara e incolora a 50 mg/mL. La misma fuente advierte que en solución acuosa se oxida con el aire a GSSG, por lo que recomienda preparar la solución justo antes de usarla.
Ejemplos de cálculo a 50 mg/mL:
- Vial de 500 mg + 10 mL de agua bacteriostática = 50 mg/mL (163 mM).
- Vial de 1500 mg + 30 mL = 50 mg/mL.
Si necesita una concentración menor, la calculadora le indica el volumen.
Tres puntos prácticos:
- pH. La solución de GSH en agua es ácida por sus grupos carboxilo. Si su ensayo requiere pH fisiológico, ajuste con un amortiguador; tenga presente que la oxidación del tiol se acelera conforme el pH sube.
- Metales. Trazas de cobre o hierro catalizan la oxidación. Un quelante como EDTA en el amortiguador ayuda a estabilizar la solución.
- Oxígeno. Desgasificar el agua o trabajar bajo nitrógeno prolonga la vida útil de la forma reducida.
Control de calidad y verificación del lote
En el glutatión, la impureza más relevante no proviene de la síntesis sino de la oxidación: el GSSG. Nuestro análisis por HPLC separa GSH de GSSG y reporta ambos, de modo que usted sepa qué proporción del material está en forma reducida. La espectrometría de masas confirma el ion [M+H]+ del GSH cerca de m/z 308 y, si está presente, el del GSSG cerca de m/z 613.
La etiqueta trae un código QR que lleva a la página de verificación de su presentación, donde se consultan el lote y su certificado. También puede buscar cualquier lote en /verificar/.
Preguntas frecuentes
¿Dónde comprar glutatión para laboratorio en México?
En esta página. Le enviamos los viales de 500 o 1500 mg a cualquier estado con su lote verificable, como material de investigación.
¿Cuánto cuesta el glutatión de 1500 mg?
El precio vigente de cada presentación aparece en esta página y se actualiza en línea.
¿Es glutatión reducido u oxidado?
Es glutatión reducido (GSH), CAS 70-18-8. El oxidado (GSSG) tiene otro CAS y otra fórmula, y en nuestro certificado aparece como impureza cuantificada.
¿Por qué mi solución pierde actividad con el tiempo?
Porque el tiol se oxida con el oxígeno del aire, sobre todo a pH neutro o alcalino y en presencia de metales. Prepárela fresca y manténgala en frío.
¿Se puede congelar la solución?
Puede congelarse en alícuotas, pero cada ciclo de congelación y descongelación favorece la oxidación. Lo ideal es preparar solo lo que va a usar.
¿Cómo mido la relación GSH/GSSG en mis muestras?
Los métodos más usados son el reciclaje enzimático con glutatión reductasa y DTNB, y la cromatografía con derivatización del tiol. Nuestro estándar sirve para construir curvas de calibración.
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